神経変性疾患

アミロイドの脱凝集メカニズムを解明~アミロイド構造に依存した脱凝集機構が明らかに~ 有機化学・薬学

アミロイドの脱凝集メカニズムを解明~アミロイド構造に依存した脱凝集機構が明らかに~

全反射照明蛍光顕微鏡を用いて、酵母のSup35プリオンタンパク質のアミロイド(Sc4アミロイド)に蛍光ラベルしたシャペロンタンパク質を加え、Sc4アミロイドが脱凝集する過程を調べました。脱凝集にはHsp104、Ssa1、Sis1の三つのシャペロンタンパク質が必要であることが分かりました。アミロイドにはSsa1とSis1が先に結合し、そこにHsp104が結合・解離を繰り返すことで、アミロイドが分断されることが分かりました。別の構造を持つSup35のSc37アミロイドでは、アミロイドが一様に脱凝集(溶解)されたため、脱凝集の様式が分断とは異なることも明らかになりました。
強い細胞毒性を示すアミロイドタンパク質凝集体特有の運動を発見 医療・健康

強い細胞毒性を示すアミロイドタンパク質凝集体特有の運動を発見

アルツハイマー病の治療薬開発に新たな視点を提示2022-01-17 量子科学技術研究開発機構​​発表のポイント アルツハイマー病などの神経変性疾患1)の原因と考えられているアミロイドタンパク質凝集体について、細胞への毒性が強いアミロイドタン...
フランス:ANRが「神経変性疾患:神経科学の挑戦」第13版を発表 医療・健康

フランス:ANRが「神経変性疾患:神経科学の挑戦」第13版を発表

Publication du cahier n°13 de l'ANR ≪ Les maladies neurodegeneratives : le defi des neurosciences ≫「政策の科学」関連 海外情報(ANR記事)...
細胞内ストレス応答を抑える分子の作用機構 医療・健康

細胞内ストレス応答を抑える分子の作用機構

翻訳開始因子の阻害型構造への変化を抑制する医薬品候補分子2020-11-21 理化学研究所,日本医療研究開発機構理化学研究所(理研)生命機能科学研究センター翻訳構造解析研究チームの伊藤拓宏チームリーダー、柏木一宏研究員らの国際共同研究グルー...
細胞が生きたままでミトコンドリアの内膜構造が鮮明に見えた 生物化学工学

細胞が生きたままでミトコンドリアの内膜構造が鮮明に見えた

ミトコンドリアの形態制御異常がもたらす神経変性疾患の診断技術や創薬開発ツールとして期待2019-07-23 名古屋大学,東京大学 大学院理学系研究科,理化学研究所,科学技術振興機構ポイント ミトコンドリアの形態が細胞機能と密接な関係があるこ...
異常タンパク質の蓄積が引き起こす細胞死をミトコンドリアが抑制する機構を解明 医療・健康

異常タンパク質の蓄積が引き起こす細胞死をミトコンドリアが抑制する機構を解明

ミトコンドリアを標的にした新たな加齢性疾患の治療戦略を提唱2019-06-13 東京薬科大学,日本医療研究開発機構ポイント 小胞体に局在する分子IRE1α注1が異常タンパク質の蓄積を感知して細胞を生存あるいは細胞死を誘導するスイッチ機構をは...
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