画像技術がペプチド構造の新たな詳細を示す(Imaging technique shows new details of peptide structures)

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2024-04-24 ワシントン大学セントルイス校

ワシントン大学セントルイス校のエンジニアが開発した新しいイメージング技術により、科学者はアミロイドベータを含むペプチドの繊維集合体をより詳細に観察できるようになりました。この技術は、医療用バイオマテリアルの設計においても重要ですが、神経変性疾患の症状であるアミロイドベータとの類似点が懸念されています。研究者たちは、これらのペプチドの配列がどのように毒性や機能に影響するかを学ぶことを目指しています。新技術を用いて、合成ペプチドとアミロイドベータの積み重ね方の違いを明らかにし、より効果的で毒性の低い治療薬の開発につながる可能性があります。

<関連情報>

βシートペプチド自己集合体のナノスケール構造を1分子配向-局在顕微鏡で解明 Resolving the Nanoscale Structure of β-Sheet Peptide Self-Assemblies Using Single-Molecule Orientation–Localization Microscopy

Weiyan Zhou, Conor L. O’Neill, Tianben Ding, Oumeng Zhang, Jai S. Rudra, and Matthew D. Lew
ACS Nano  Published:March 13, 2024
DOI:https://doi.org/10.1021/acsnano.3c11771

Abstract

画像技術がペプチド構造の新たな詳細を示す(Imaging technique shows new details of peptide structures)

Synthetic peptides that self-assemble into cross-β fibrils are versatile building blocks for engineered biomaterials due to their modularity and biocompatibility, but their structural and morphological similarities to amyloid species have been a long-standing concern for their translation. Further, their polymorphs are difficult to characterize by using spectroscopic and imaging techniques that rely on ensemble averaging to achieve high resolution. Here, we utilize Nile red (NR), an amyloidophilic fluorogenic probe, and single-molecule orientation–localization microscopy (SMOLM) to characterize fibrils formed by the designed amphipathic enantiomers KFE8L and KFE8D and the pathological amyloid-beta peptide Aβ42. Importantly, NR SMOLM reveals the helical (bilayer) ribbon structure of both KFE8 and Aβ42 and quantifies the precise tilt of the fibrils’ inner and outer backbones in relevant buffer conditions without the need for covalent labeling or sequence mutations. SMOLM also distinguishes polymorphic branched and curved morphologies of KFE8, whose backbones exhibit much more heterogeneity than those of typical straight fibrils. Thus, SMOLM is a powerful tool to interrogate the structural differences and polymorphism between engineered and pathological cross-β-rich fibrils.

生物工学一般
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