新しいX線技術でタンパク質の動きを可視化(New x-ray technology captures proteins in motion)

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2025-02-26 アルゴンヌ国立研究所(ANL)

シカゴ大学、アルゴンヌ国立研究所、ハーバード大学の研究者たちは、タンパク質の動的な動きを観察する新しい技術「電場刺激時間分解X線結晶構造解析(EFX)」を開発しました。この技術により、従来の静的な構造解析を超えて、タンパク質が実際にどのように機能するかを詳細に理解することが可能となります。
EFX技術は、結晶化したタンパク質に電場を適用し、その動的変化を連続的にX線で撮影することで、タンパク質の動きを「動画」として記録します。研究チームは、この方法をカリウムイオンチャネルに適用し、イオンがチャネルを通過する様子をナノ秒単位で観察することに成功しました。この成果は、過去25年間にわたる生化学的研究の知見を一度に確認するものであり、EFXがタンパク質ダイナミクスの迅速な可視化と理解に強力なツールであることを示しています。

<関連情報>

カリウムチャネルにおける電界刺激イオン伝導の直接可視化 Direct visualization of electric-field-stimulated ion conduction in a potassium channel

BoRam Lee, K. Ian White, Michael Socolich, Margaret A. Klureza, Robert Henning, Vukica Srajer, Rama Ranganathan, Doeke R. Hekstra
Cell  Available online: 9 January 2025
DOI:https://doi.org/10.1016/j.cell.2024.12.006

Graphical abstract

新しいX線技術でタンパク質の動きを可視化(New x-ray technology captures proteins in motion)

Highlights

  • Observation of ion permeation in an ion channel by time-resolved X-ray crystallography
  • Inward and outward conduction events display different intermediate states
  • Dynamics of the selectivity filter suggest a mechanism for tuning rectification
  • The data suggest deep conservation of dynamics in the K+ channel family

Summary

Understanding protein function would be facilitated by direct, real-time observation of chemical kinetics in the atomic structure. The selectivity filter (SF) of the K+ channel provides an ideal model, catalyzing the dehydration and transport of K+ ions across the cell membrane through a narrow pore. We used a “pump-probe” method called electric-field-stimulated time-resolved X-ray crystallography (EFX) to initiate and observe K+ conduction in the NaK2K channel in both directions on the timescale of the transport process. We observe both known and potentially new features in the high-energy conformations visited along the conduction pathway, including the associated dynamics of protein residues that control selectivity and conduction rate. A single time series of one channel in action shows the orderly appearance of features observed in diverse homologs with diverse methods, arguing for deep conservation of the dynamics underlying the reaction coordinate in this protein family.

医療・健康
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