細菌におけるガス小胞クラスター形成に関与するタンパク質を特定(Researchers ID protein responsible for gas vesicle clustering in bacteria)

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2024-03-29 ライス大学

ライス大学の研究者らは、特定の微生物の細胞内に見られるタンパク質で作られた中空構造体であるガス胞を、生物医学の応用にプログラム可能だと考えています。このガス胞は、美しいハニカム模様で細胞内に詰まっており、その形成過程は十分に理解されていませんでした。しかし、ライス大学のGeorge Lu助教授らが、この模様を制御するタンパク質の同定に成功し、これが分子微生物学の画期的な進展になると考えています。彼らの研究はNature Microbiology誌に掲載されました。これにより、ガス胞のバイオメディカルへの応用がさらに進展する可能性があります。

<関連情報>

細菌におけるガス小胞クラスター形成を制御するGvpUの相転移 Phase transition of GvpU regulates gas vesicle clustering in bacteria

Zongru Li,Qionghua Shen,Emery T. Usher,Andrew P. Anderson,Manuel Iburg,Richard Lin,Brandon Zimmer,Matthew D. Meyer,Alex S. Holehouse,Lingchong You,Ashutosh Chilkoti,Yifan Dai & George J. Lu
Nature Microbiology  Published:29 March 2024
DOI:https://doi.org/10.1038/s41564-024-01648-3

細菌におけるガス小胞クラスター形成に関与するタンパク質を特定(Researchers ID protein responsible for gas vesicle clustering in bacteria)

Abstract

Gas vesicles (GVs) are microbial protein organelles that support cellular buoyancy. GV engineering has multiple applications, including reporter gene imaging, acoustic control and payload delivery. GVs often cluster into a honeycomb pattern to minimize occupancy of the cytosol. The underlying molecular mechanism and the influence on cellular physiology remain unknown. Using genetic, biochemical and imaging approaches, here we identify GvpU from Priestia megaterium as a protein that regulates GV clustering in vitro and upon expression in Escherichia coli. GvpU binds to the C-terminal tail of the core GV shell protein and undergoes a phase transition to form clusters in subsaturated solution. These properties of GvpU tune GV clustering and directly modulate bacterial fitness. GV variants can be designed with controllable sensitivity to GvpU-mediated clustering, enabling design of genetically tunable biosensors. Our findings elucidate the molecular mechanisms and functional roles of GV clustering, enabling its programmability for biomedical applications.

生物化学工学
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