10億年前の生物のタンパク質地図を作成し希少疾患との新関連を発見(Scientists Map Proteins From Billion-Year-Old Organism and Discover New Links to Rare Diseases)

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2026-05-27 テキサス大学オースチン校

米テキサス大学オースティン校の研究チームは、約10億年前に存在した古代生物由来のタンパク質構造を解析し、現代人の希少疾患との新たな関連を発見した。研究では、進化的に保存された古代タンパク質を詳細にマッピングし、細胞機能維持に重要な分子機構を解析した。その結果、現代の遺伝性疾患に関与するタンパク質群と共通する構造的特徴や相互作用ネットワークが明らかになった。特に、細胞内輸送やタンパク質品質管理に関わる分子経路が、長い進化過程を通じて保存されていることが示された。研究チームは、古代生物の分子システムを調べることで、希少疾患の原因解明や新規治療標的探索につながる可能性があると指摘している。また、進化生物学と医学研究を結び付ける新たなアプローチとしても注目されている。

10億年前の生物のタンパク質地図を作成し希少疾患との新関連を発見(Scientists Map Proteins From Billion-Year-Old Organism and Discover New Links to Rare Diseases)
A University of Texas at Austin-led team used proteomics data from 31 eukaryote species, including humans, spanning ~1.8 billion years of evolution to reconstruct the protein interactome of the Last Eukaryotic Common Ancestor (LECA). Illustration credit: Angel Syrett/Elinor Marcotte/University of Texas at Austin/SwissBioPics.

<関連情報>

最後の真核生物共通祖先のタンパク質相互作用ネットワークは、現代の遺伝性疾患の生化学的基盤を明らかにする A protein interactome for the last eukaryotic common ancestor illuminates the biochemical basis of modern genetic diseases

Rachael M. Cox ∙ Ophelia Papoulas ∙ Shirlee Shril ∙ … ∙ Friedhelm Hildebrandt ∙ John B. Wallingford ∙ Edward M. Marcotte
Cell Genomics  Published:May 27, 2026
DOI:https://doi.org/10.1016/j.xgen.2026.101254

Highlights

  • Defines the core biochemical organization of eukaryotes for nearly two billion years
  • Deep conservation and loss of vesicle tethering complexes
  • Ciliary mechanism in human EFHC2-associated renal failure
  • Implicates V-ATPase subunit ATP6V1A in the etiology of mammalian osteopetrosis

Summary

All eukaryotes share a single-celled ancestor from ∼1.5 to 1.8 billion years ago, the so-called last eukaryotic common ancestor (LECA). Roughly half of gene families found in modern eukaryotes were already present in LECA, forming molecular systems that continue to influence genetic diseases and traits today. To investigate these systems, we compared genes across 156 organisms to define a core set of protein-coding gene families likely present in LECA, with a quarter remaining uncharacterized. Integrating >26,000 mass spectrometry proteomics analyses from 31 species, we inferred higher-order complexes among these ancient proteins. This reconstructed interactome reveals both established and novel assemblies, offering a biochemical snapshot of LECA’s organization. Finally, by exploring these ancient protein interactions, we found new human gene-disease associations for bone density and congenital birth defects, illustrating the value of ancestral protein networks for modern functional genetics.

生物化学工学
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