光を熱に変える:海の珪藻が光合成を調節するしくみの解明(How Marine Diatoms Convert Light into Heat to Regulate Photosynthesis)

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2026-07-06 京都大学

京都大学と北海道大学の研究グループは、海洋性珪藻 Chaetoceros gracilis が過剰な光エネルギーを熱として放散する光防御機構(非光化学的消光:NPQ)の形成に、光捕集タンパク質Lhcf2が不可欠であることを明らかにした。珪藻は海洋の炭素固定を支える主要な植物プランクトンであり、変動する光環境に適応するため、強すぎる光を熱へ変換して光合成装置を保護する必要がある。研究では、Lhcf2を欠損させた変異株を解析した結果、NPQの中心因子Lhcx1が安定して蓄積できず、過剰な光エネルギーを熱として消去する能力がほぼ失われることを確認した。一方で、NPQに必要なpH勾配形成やキサントフィルサイクルは正常に機能しており、Lhcf2はLhcx1を含む光防御装置の構造的な足場として働くことが示された。本成果は、複数の光捕集タンパク質の協調による珪藻の光防御機構を初めて明確に示したものであり、海洋光合成の環境適応機構の理解や、光合成機能の改良、生物資源利用への応用が期待される。研究成果はPNASに掲載された。

光を熱に変える:海の珪藻が光合成を調節するしくみの解明(How Marine Diatoms Convert Light into Heat to Regulate Photosynthesis)
研究成果の概要図。(図はXing Jian がMS PowerPointにて作成)

<関連情報>

珪藻 Chaetoceros gracilis において周辺アンテナタンパク質Lhcf2は⾮光化学的消光とLhcx1蓄 積に必須である Lhcf2 in the peripheral antenna is essential for nonphotochemical quenching and Lhcx1 accumulation in the diatom Chaetoceros gracilis

Jian Xing, Minoru Kumazawa, and Kentaro Ifuku
Proceedings of the National Academy of Sciences  Published:June 30, 2026
DOI:https://doi.org/10.1073/pnas.2601782123

Abstract

Photosynthetic organisms must continuously balance efficient light harvesting with protection against excess excitation energy, a challenge met by nonphotochemical quenching (NPQ). Although the molecular components involved in NPQ have been extensively studied, how the essential energy-quenching site is assembled remains poorly understood, particularly in marine diatoms. Here, we show that in the centric diatom Chaetoceros gracilis, which belongs to one of the most abundant and diverse genera in marine phytoplankton, the light-harvesting complex (LHC) protein Lhcf2 is required for energy-dependent quenching (qE). Targeted knockout of Lhcf2 abolished qE by preventing the stable accumulation of Lhcx1, a core component of the NPQ effectors in this species. Lhcf2 localizes to the peripheral antenna system and associates with Lhcx1 in a higher-order complex suggested by biochemical and functional analyses. In contrast, other established NPQ-related factors, including the trans-thylakoid proton gradient and the accumulation of diatoxanthin, were not affected by the loss of Lhcf2. These results identify a non-Lhcx-type LHC protein as an essential structural component for qE-NPQ and establish a general design principle for the cooperative assembly of photoprotective energy-quenching sites in eukaryotic photosynthesis, with implications for marine carbon fixation.

生物環境工学
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